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生物分子。他後來無奈地說：“上述這段經歷說明，贊助機構可以影響科學的程序。”

血液

鮑林在有機化學和生物分子研究方面起步也許是晚了一些，但是一旦開始，他就以他一貫的精力和想象力全力以赴地投入了工作。在理論方面，他和自己的學生韋蘭德將他們的共振思想運用到了重要的有機物質結構上，如有機酸中的羧基和不含芳烴的原子團。勞倫斯·布羅克威的電子衍射儀已經開始運轉，一系列關於有機小分子結構的論文開始出現，其中一篇描述的是血紅蛋白的一個亞層結構。

血紅蛋白是實驗室研究的理想物件，這有以下幾個原因。首先最重要的，它是肌體中最重要的一類分子。毛髮、角質和羽毛，面板、肌肉和腱，都是蛋白質，神經和血液的最主要的部分也同樣是蛋白質。人們還無法解釋的能夠催化某些反應的酶是蛋白質；抗體和染色體——攜帶遺傳密碼且由蛋白質和核酸糾結而成的物質——的大部分也是蛋白質。蛋白質參與每一種反應，而且是肌體任何一個器官的重要組成部分。人們認為，生命的秘密可以在蛋白質中找到。

在30年代早期，沒有人知道蛋白質的特性，甚至不知道蛋白質看上去是怎麼樣的。然而，蛋白質是推動生命過程的引擎；那些冷冰冰的化學物質正是在這些分子層次上變成了活動的、會呼吸的有機體。發現韋弗所稱的“巨大的蛋白質問題”的秘密將是生命科學計劃的最重要的一項內容。

然而，如果從實際出發，研究蛋白質是一場惡夢。早期的資料顯示，它們是巨大的分子，有時候包括幾十萬個原子——比鮑林解決過的任何分子結構都要複雜得多。它們很難提純，而且很易變質。只要用酸或鹼稍稍進行加熱或者處理，就足以改變一個蛋白質的自然形狀並使它喪失活性——就是人們所說的“變性”。如同打蛋的經驗顯示，稍稍用一把叉子攪拌一個蛋清，有時就足以使它變性。

血紅蛋白至少還不至於這樣脆弱。從牛或羊的血液裡可以容易地得到大量純淨的血紅蛋白。它更大的優勢是會結晶，這意味著它具有一種規則的、重複的結構。一種物質只要能夠結晶，那麼至少就有可能透過X射線衍射來分析它的結構。

血紅蛋白還可以被分解開來，一段一段地進行研究。它是一種與別的非蛋白質結合的蛋白質，在此是與一種稱為卟啉的環狀分子結合在一起。卟啉又與一個鐵原子結合在一起，鐵原子又與氧結合在一起，這樣，血紅蛋白就能把氧帶到全身各處。當鮑林在1929年訪問哈佛時，科南特就向他介紹了一些自己有關卟啉的研究工作，引起了鮑林的興趣。卟啉之所以引起人們的興趣，首先是由於它奇特的形狀——由許多小環組成的一個大環——然而更重要的是，它存在於大自然的每一個角落，在植物的葉綠素中和氧結合，在許多動物的血紅蛋白中也是它與氧結合。卟啉似乎在分子層次上代表了具有生命普遍意義的分子生物學思想：哪裡有生命，哪裡就有卟啉，它在不同的有機體中扮演了相似的角色。

卟啉由四個串成環的吡咯組成。吡咯是一個由單鍵或雙鍵交替鍵合的原子環，稱為“蛋白質與非蛋白質結合”的結構。鮑林在化學鍵本質的一篇論文中曾經對這一結構的化學性質作過討論。要研究血紅蛋白，吡咯是一個自然的起點。從這裡開始，鮑林可以逐級研究更為複雜的結構：四個吡咯結合在一起組成一個卟啉環；一個卟啉環加上一個鐵原子組成一個血色素；每個血色素和一個球狀蛋白質組成一個血紅蛋白單位；四個血紅蛋白組成一個血紅蛋白分子。最終的構造大得令人難以想象：一個包含上萬個原子的球體。鮑林很快作出結論，這一構造十分複雜，無法直接用X射線晶體學進行研究，儘管一些受洛克菲勒基金資助的樂觀的英國研究人員正打算這樣去做。也許他可以把血紅蛋白分子分解成其組成部分，弄清楚每一個亞層結構，然後把它們再裝配起來。

鮑林開始閱讀能夠找到的所有關於血紅蛋白的資料，包括一篇深入探討分子是如何與氧結合的論文。這裡有一個謎。研究人員發現，氧與血紅蛋白中的四個血色素結合時，它們似乎並非各自為政。結合了第一個氧原子，剩下的三個氧原子就更容易結合，而失去了第一個氧原子，剩下的三個氧原子就更容易失去。血色素之間似乎進行著某種形式的交流。這可以用來解釋血紅蛋白是如何在肺中搭載氧，又是如何在身體的其他部分解除安裝氧的，然而分子間的交流難以用化學理論來解釋。

不過，在經過幾個星期的思索之後，鮑林想出了一種高明的辦法。他設計了一個能夠描述前